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http://cicese.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1007/2285| Papel de la enzima(s) piruvato cinasa en el metabolismo del carbono en la cianobacteria Synechocystis sp. PCC6803 Role of the pyruvate kinase enzyme(s) on carbon metabolism in the cyanobacteria Synechocystis sp. PCC6803 | |
| Yéssica Araceli Matas Ruiz | |
| Elizabeth Ponce Rivas | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución | |
| Synechocystis sp. PCC6803, PykF(sl11275), PykF(sl10587) y Piruvato cinasa, Synechocystis sp. PCC6803, PykF (sll1275), PykF (sll0587), Pyruvate kinase | |
| Synechocystis sp. PCC6803 es el único microorgnismo fotoautotrófico del que se ha secuenciado el genoma completo. El análisis de secuencias realizado con el genoma de la cianobacteria y las secuencias disponibles en los bancos de genes, Kaneko, et al (1997) reportaron dos secuencias que potencialmente podrían codificar para la enzima piruvato cinasa. Estas secuencias fueron denominadas pykF (s111275) y PykF (s110587) por la homología que existe con el gen de Bacillus stearothermophilus (47.4%) y Agrobacterium vitis (43.1%), respectivamente. En este trabajo se estudio el papel de la enzima(s) piruvato cinasa de Synechocystis sp. PCC6803. Los alineamientos realizados con las piruvato cinasas de diferentes organismos, incluyendo las dos potenciales de la cianobacteria mostraron una alta conservación de todas ellas, principalmente en los sitios activos de la enzima y sitios de unión a iones. En particular la proteína codificada por el gen pykF(s111275), contiene una secuencia C-terminal larga de 52 aminoácidos, similar a la presente en B. stearothermophilus (Sakai y Ohta, 1993). Dado el parecido que presentan entre sí y a que en la cianobacteria se detectaron dos actividades diferentes de piruvato cinasa, una que requiere AMP como activador (PykA) y la otra fructosa-1,6-difosfato (PykF), como sucede en E. coli, es que se sugiere que la Pyk codificada por PykF (s11127) probablemente presente características similares a la piruvato cinasa de B. stearothermophilus. La actividad de PykA de la cianobacteria llegó a ser hasta 250 veces mayor a la Pyka de E. coli crecida en MM con glucosa, mientras que la actividad PykF de la cianobacteria fue 40 veces mayor a la de E. coli. La alta actividad observada en algunas condiciones de crecimiento implica una gran disponibilidad de piruvato que puede ser utilizado para la biosístesis de compuestos de interés biotecnológico. De esta manera, tanto los resultados de análisis de secuencias como los de actividad enzimática sugieren la presencia de dos piruvato cinasas diferentes en Synechocystis sp. PCC6803, como se ha reportado también en la microalga Chlorella. Con lo que respecta al crecimiento en presencia de luz blanca con glucosa, el crecimiento fue 7 veces mayor que en los cultivos en luz azul con glucosa, difiriendo estos resultados de lo reportado por Anderson McIntosh (1991), que reportan un crecimiento semejante entre los cultivos en luz blanca y luz azul. Synechocystis sp. PCC6803 is a cyanobacteria the only photoautotrophic microorganism of which genome has been completely sequenced. The analysis done carried out with the cyanobacterial genome sequences and other Genank sequences, Kaneko et al (1997) reported two presumptive genes for the pyruvate kinase enzymes (Pyk). These sequences were denominated pykF (s111275) and pykF (s110587) considered to the homologies with the pykF genes of Bacillus stearothermophilus (47.4%) and Arobacterium vitis (43.1%), respectively. In this work we studied study the paper of pyruvate kinase enzymes of Synechocystis sp. PCC6803. The alignments were carried aout sequence of with the two pyruvate kinases from different organisms, including the two presuntive pyk genes from the cyanobacteria, showed a high conserved sequence conservation in all of them mainly in the active sites of the enzyme and union sites to ions. In particular the protein codified by the gene pykF (s111275), contains a long C-terminal sequence of 52 amino acids, similar to the C-terminal of B. stearothermophilus (Sakai and Ohta, 1993). Due to the similarity observed in these two pykF genes and to the detection of two different Pyk activities, one of them requires AMP like activator (PykA) and the other fructose-1, 6-diphosphate (PykF) as in E. coli, it is suggested that Pyk codified by pykF (s111275) may have similar characteristics to the Pyk of B. stearothermophilus. The activities detected for the cyanobacteria PykA and PykFenzymes were up to 250 and 40 times higher to the activity reported for the respective enzymes in E. coli cultivated in the minimum medium with glucose. The high activity observed in some of the growth conditions suggest a great availability of pyruvate which be used in the biosynthesis of compounds with biotechnological interest. The results analyses of the pyk sequences and the enzymatic activity suggest the presence of two different pyruvate kinase in Synechocystis sp. PCC6803, as it has been reported in the microalga Chlorella. Growth obtained in the presence of white light with glucose was seven times higher to the growth observed in the blue light cultures with glucose, differing from the reported by Anderson and McIntosh (1991) that observed a similar growth between the white light and blue light. | |
| CICESE | |
| 2001 | |
| Tesis de maestría | |
| Español | |
| Matas Ruiz, Y. A.2001.Papel de la enzima(s) piruvato cinasa en el metabolismo del carbono en la cianobacteria Synechocystis sp. PCC6803.Tesis de Maestría en Ciencias.Centro de Investigación Científica y de Educación Superior de Ensenada, Baja California.91 pp. | |
| MICROBIOLOGÍA | |
| Aparece en las colecciones: | Tesis - Ciencias |
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