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http://cicese.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1007/3919| Péptidos quiméricos a partir de la unión de diferentes CDR3 de VNAR de Heterodontus francisci y una alfa conotoxina de Californiconus californicus con capacidad de unión a antígenos: diseño de anticuerpos no naturales (NoNaBodies) Chimeric peptides from the union of different CDR3 of VNAR of Heterodontus francisci and an alpha conotoxin of Californiconus californicus with antigen-binding capacity: design of non-natural antibodies (NoNaBodies) | |
| SALVADOR DUEÑAS ESPINOZA | |
| Alexei Fedorovish Licea Navarro | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución | |
| NoNaBody, Péptido quimérico, Miniproteína, fusión de VNAR y conotoxina NoNaBody, Chimeric Peptide, Miniprotein, VNAR and conotoxin fusion | |
| La búsqueda de diversas proteínas capaces de modular rutas metabólicas ha mejorado la detección y tratamiento de múltiples patologías asociadas al mal funcionamiento y sobreexpresión de diferentes metabolitos. Sin embargo, las proteínas de unión a antígeno tienen limitaciones de tamaño, penetrabilidad a tejidos densos y barreras de propiedad intelectual. Para superar las desventajas de las proteínas de unión a antígeno disponibles, la presente investigación tiene como objetivo proporcionar péptidos quiméricos de unión a antígeno mediante la unión de una región determinante de complementariedad 3 (CDR3, por sus siglas en inglés) de dominios variables de nuevo receptor de antígeno (VNAR, por sus siglas en inglés) con una alfa conotoxina. Se obtuvieron seis anticuerpos no naturales (NoNaBodies, por sus siglas en inglés) de los complejos de conotoxina cal14.1a con seis CDR3 de los VNAR de Heterodontus francisci y dos NoNaBodies de los VNAR de otras especies de tiburones. Los péptidos cal_P98Y vs. VEGF165, cal_T10 vs. TGF-, y cal_CV043 vs. Antígeno carcinoembrionario (CEA) mostraron capacidad de reconocimiento in silico e in vitro. Mientras que los NoNaBodies cal_P98Y y cal_CV043 demostraron la capacidad de neutralizar los antígenos para los que fueron diseñados. The search for various proteins capable of blocking metabolic pathways has improved the detection and treatment of multiple pathologies associated with the malfunction and overexpression of different metabolites. However, antigen binding proteins have limitations. To overcome the disadvantages of available antigen-binding proteins, the present investigation aims to provide chimeric antigen-binding peptides by conjugating a complementarity-determining region 3 (CDR3) of variable domains of new antigen receptors (VNARs) with a conotoxin. Six Non-natural antibody (NoNaBodies) were obtained from the complexes of conotoxin cal14.1a with six CDR3 from the VNARs of Heterodontus francisci and two NoNaBodies from the VNARs of other shark species. The peptides cal_P98Y vs. VEGF165, cal_T10 vs. TGF-, and cal_CV043 vs. Carcinoembryonic antigen (CEA) showed in silico and in vitro recognition capacity. Likewise, cal_P98Y and cal_CV043 demonstrated the capacity to neutralize the antigens for which they were designed. | |
| CICESE | |
| 2023 | |
| Tesis de doctorado | |
| Español | |
| Dueñas Espinoza, S. 2023. Péptidos quiméricos a partir de la unión de diferentes CDR3 de VNAR de Heterodontus francisci y una alfa conotoxina de Californiconus californicus con capacidad de unión a antígenos: diseño de anticuerpos no naturales (NoNaBodies). Tesis de Doctorado en Ciencias. Centro de Investigación Científica y de Educación Superior de Ensenada, Baja California. 117 pp. | |
| PÉPTIDOS | |
| Aparece en las colecciones: | Tesis - Ciencias de la Vida |
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| tesis_Salvador Dueñas Espinoza_26 julio 2023.pdf | Versión completa de la tesis | 9.14 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |