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http://cicese.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1007/4286| Encapsulación de Dermcidin en partículas tipo virus con potencial actividad antimicrobiana Encapsulation of Dermcidin in virus-like particles with potential antimicrobial activity. | |
| Luis Manuel Bravo Tamayo | |
| RUBEN DARIO CADENA NAVA | |
| Acceso Abierto | |
| Atribución | |
| Partículas tipo-virus (VLP), péptidos antimicrobianos, DCD-1, DCD-1L, virus del mosaico del Bromo (BMV), Dermcidin Virus-like particles (VLP), antimicrobial peptides, DCD-1, DCD-1L, Brome mosaic virus (BMV), Dermcidin | |
| La resistencia a los antibióticos representa una de las principales amenazas para la salud, con estimaciones que indican más de 10 millones de muertes anuales para 2050 debido a infecciones causadas por bacterias con resistencia a antibióticos. La rápida aparición de cepas con resistencia supera la velocidad de desarrollo de nuevos antibióticos, lo que hace urgente la búsqueda de alternativas terapéuticas. Los péptidos antimicrobianos (AMP) son pequeñas proteínas del sistema inmune con actividad antimicrobiana. En particular, los péptidos derivados de Dermcidin: DCD-1 y DCD-1L presentan estabilidad en un amplio rango de pH al encontrarse en el sudor humano. Sin embargo, su uso terapéutico puede verse limitado por la degradación enzimática o celular. En este estudio, se evaluó el uso de partículas tipo virus (VLP) derivadas del virus del mosaico del bromo (BMV) para la encapsidación de estos péptidos, aprovechando la capacidad de estas estructuras para encapsular moléculas aniónicas. Se emplearon distintas relaciones de masa entre los péptidos y la proteína de cápside de BMV, así como dos metodologías de síntesis, con el objetivo de obtener partículas estables y optimizar su producción. La caracterización mediante dispersión dinámica de luz (DLS) y microscopía electrónica de transmisión (TEM) confirmó la formación de partículas esféricas con diámetros de 22 a 32 nm, las cuales se mantuvieron estables hasta por 14 días a 4 °C. La actividad bactericida del péptido DCD-1L libre y encapsulado en las VLP se evaluó mediante unidades formadoras de colonias, observándose una reducción de la supervivencia bacteriana del 80 % en E. coli y del 22 % en S. aureus. Adicionalmente, se reportó por primera vez la actividad bactericida de la proteína de cápside de BMV, que redujo la supervivencia en un 39 % y 76 % respectivamente. Estos hallazgos sugieren que la encapsulación en VLP puede mejorar la estabilidad y eficacia de los péptidos antimicrobianos, abriendo nuevas posibilidades para su aplicación en el tratamiento de infecciones bacterianas resistentes. Antibiotic resistance represents one of the main threats to public health, with estimates indicating more than 10 million deaths per year by 2050 due to infections caused by antibiotic-resistant bacteria. The rapid emergence of strains with resistance outpaces the speed of development of new antibiotics, making the search for novel therapeutic alternatives urgent. Antimicrobial peptides (AMPs) are small immune system proteins with antimicrobial activity. In particular, the Dermcidin-derived peptides DCD-1 and DCD-1L are stable over a wide pH range when found in human sweat. However, their therapeutic use may be limited by enzymatic or cellular degradation. In this study, the use of virus-like particles (VLP) derived from brome mosaic virus (BMV) was evaluated for the encapsidation of these peptides, taking advantage of the ability of these structures to encapsulate anionic molecules. Different mass ratios between the peptides and the BMV capsid protein, as well as two synthesis methodologies, were employed to obtain stable particles and optimize their production. Characterization by dynamic light scattering (DLS) and transmission electron microscopy (TEM) confirmed the formation of spherical particles with diameters ranging from 22 to 32 nm, which were stable for up to 14 days at 4 °C. The bactericidal activity of the free and encapsulated DCD-1L peptide in the VLPs was evaluated by colony forming units, showing a reduction of bacterial survival of 80 % in E. coli and 22 % in S. aureus. Additionally, the bactericidal activity of BMV capsid protein was reported for the first time, reducing survival by 39 % and 76 %, respectively. These findings suggest that VLP encapsulation may improve the stability and efficacy of antimicrobial peptides, opening new possibilities for their application in the treatment of resistant bacterial infections. | |
| CICESE | |
| 2025 | |
| Tesis de maestría | |
| Español | |
| Bravo Tamayo, L.M. 2025. Encapsulación de Dermcidin en Partículas tipo virus con Potencial Actividad Antimicrobiana. Tesis de Maestría en Ciencias. Centro de Investigación Científica y de Educación Superior de Ensenada, Baja California. 54 pp. | |
| PROPIEDADES DE LOS MATERIALES | |
| Aparece en las colecciones: | Tesis - Nanociencias |
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| tesis_Luis Manuel Bravo Tamayo_2025.pdf | Descripción completa de la tesis | 4.21 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir |